Enzimas

enzimas

Catalizadores biológicos

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ÍNDICE

1. Portada

7. Enzimas y E. activación

2. Indice

8. Clasificación de enzimas

3. Generalidades

9. Cont. clasificación

4. Concepto

10. Factor temperatura

5. Actividad enzimática

11. Factor pH

6. Imagen

12. Factor concentraciones

enzimas

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L os seres vivos pueden considerarse fábricas bioquímicas formadas por constelaciones integradas de máquinas moleculares que operan con eficiencia. De todas las clases de máquinas moleculares, las enzimas son sin duda las más importantes.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se nombran comúnmente en relación con la reacción que catalizan y/o al compuesto o tipo de compuesto sobre el que actúan. Por ejemplo, la enzima lactato deshidrogenasa acelera la remoción de hidrógeno del lactato (una reacción de oxidación). La fosfatasa ácida cataliza la hidrólisis de enlaces fosfoéster en condiciones ácidas.

Como puede verse en estos ejemplos, los nombres de la mayoría de las enzimas terminan en asa. Sin embargo, algunas enzimas tienen nombres más antiguos, que se les asignaron antes de que sus acciones fueran entendidas claramente. Entre ellas se encuentran la pepsina, la tripsina y la quimotripsina, que son enzimas del tracto digestivo.

Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su

RAPIDEZ DE UNA REACCIÓN QUÍMICA Y ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

El conocimiento de la rapidez de las reacciones es de gran utilidad para el diseño de fármacos, el control de la contaminación y el procesamiento de alimentos. La rapidez de una reacción química depende de la barrera de energía que debe salvarse en el proceso de convertir reactivos en productos. En una reacción química, las moléculas necesitan cierta energía mínima para romper enlaces existentes y formar los nuevos. Esta energía se denomina energía de activación (Ea) y se define como la mínima cantidad de energía que se requiere para iniciar una reacción química.

Un catalizador puede disminuir la Ea en tres formas:

1) Las reacción catalizada y no catalizada pueden tener mecanismos diferentes, pero similares, y el catalizador proporciona una forma de convertir el reactivo en una especie menos estable.

2) Las reacciones catalizada y no catalizada pueden tener mecanismos diferentes, pero similares, y el catalizador proporciona una forma de hacer más estable el estado de transición.

3) El catalizador puede cambiar por completo el mecanismo de la reacción y proporcionar una ruta alterna, con menor Ea que la de la reacción no catalizada. Cuando se afirma que un catalizador no se consume ni cambia en una reacción no se está diciendo que no participe en la reacción. Un catalizador debe participar en la reacción para hacerla más rápida. Lo que se quiere decir es que un catalizador exhibe la misma forma después de la reacción que la que tenía antes de la misma (si un catalizador se consume en un paso de la reacción, debe regenerarse en un paso posterior). Como el catalizador no se consume durante la reacción, sólo se necesita una pequeña cantidad de este.

Los catalizadores biológicos conocidos como enzimas catalizan casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en los organismos vivos.

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actividad enzimática

Las reacciones químicas en las células ocurren a velocidades increíblemente rápidas bajo condiciones leves, cerca de un pH de 7.4 y una temperatura corporal de 37 °C. Las enzimas permiten que las células utilicen energía y materiales de manera eficiente mientras responden a las necesidades celulares. Como catalizadores, las enzimas reducen la energía de activación de una reacción química. Se necesita menos energía para convertir moléculas reactantes en productos, lo que aumenta la velocidad de una reacción bioquímica comparada con las velocidades de las reacciones no catalizadas. Algunas enzimas pueden aumentar la velocidad de una reacción biológica por un factor de mil millones, un billón o incluso miles de millones de billones en comparación con la velocidad de la reacción no catalizada. Por ejemplo, una enzima en la sangre llamada anhidrasa carbónica cataliza la interconversión rápida de dióxido de carbono y agua en bicarbonato y Η+ . En un segundo, una molécula de anhidrasa carbónica puede catalizar la reacción de aproximadamente un millón de moléculas de dióxido de carbono. La anhidrasa carbónica también cataliza la reacción inversa, y convierte bicarbonato y Η+ en dióxido de carbono y agua. Casi todas las enzimas son proteínas globulares. Cada una tiene una forma tridimensional única que reconoce y une un pequeño grupo de moléculas reactantes que se llaman sustratos. La estructura terciaria de una enzima tiene una importante función en la manera como dicha enzima cataliza reacciones. En una reacción catalizada, una enzima tiene que unirse a un sustrato en una forma que favorezca la catálisis. Una enzima característica es mucho más grande que su sustrato. Sin embargo, dentro de la estructura terciaria de la enzima hay una región llamada sitio activo, donde se mantienen el o los sustratos mientras se realiza la reacción. Con frecuencia el sitio activo es una pequeña bolsa, dentro de la estructura terciaria más grande, que embona exactamente con el sustrato. En el interior del sitio activo de una enzima, grupos R de aminoácidos específicos interaccionan con grupos funcionales del sustrato para formar enlaces por puente de hidrógeno, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas.

Puesto que el sitio activo de una enzima se acomoda a un tipo particular de sustrato, las enzimas generalmente catalizan sólo tipos específicos de reacciones. Algunas enzimas muestran especificidad absoluta al catalizar sólo una reacción para un sustrato específico. Otras enzimas catalizan una reacción para dos o más sustratos similares. Incluso hay otras enzimas que catalizan una reacción para un tipo de enlace específico.

VÍDEO

1.- oxidorreductasas

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2.- transferasas

3.- hidrolasas

clasificación de las enzimas

1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.

Ejemplo: lactato deshidrogenasa

2) Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos de una molécula a otra.

Ejemplo: aspartato transaminasa

3) Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.

Ejemplo: acetilcolinesterasa

4.- liasas

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5.- isomerasas

6.- sintetasas

clasificación de las enzimas

4) Liasas: catalizan la adición de dos grupos a un doble enlace o la remoción de dos grupos de átomos adyacentes para crear un doble enlace.

Ejemplo: aconitasa

5) Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.

Ejemplo: bifosfoglicerato mutasa

6) Ligasas o sintetasas: catalizan la unión de dos moléculas.

Ejemplo: glutamina sintetasa

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada.

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temperatura

A temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida que las moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas. La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se esteriliza en autoclaves donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que existen en las bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta puede ayudar a desnaturalizar las enzimas existentes en las bacterias que causan la infección. Ciertos microorganismos, conocidos como termófilos, viven en ambientes donde las temperaturas varían de 50°C a 120°C. Para poder sobrevivir en estas condiciones extremas, los termófilos deben tener enzimas con estructuras terciarias que no se destruyen por dichas altas temperaturas. Algunas investigaciones demuestran que sus enzimasson muy similares a las enzimas ordinarias, excepto que contienen más arginina y tirosina. Estos leves cambios permiten a las enzimas de los termófilos formar más enlaces por puente de hidrógeno y puentes salinos que estabilizan sus estructuras terciarias a altas temperaturas, y resisten el desdoblamiento y la pérdida de actividad enzimática.

Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria adecuada de la proteína.

ph

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Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las interacciones delos grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima. Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos a un pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago. Por ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene un pH óptimo de 1.5 - 2.0. Entre comidas, el pH en el estómago es de 4 o 5, y la pepsina muestra poca o ninguna actividad digestiva. Cuando el alimento entra al estómago, la secreción de HCl baja el pH a aproximadamente 2, lo que activa la pepsina.

En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para formar el complejo enzima-sustrato.

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CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS

Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración de la enzima y la actividad enzimática. En muchas reacciones catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración de la enzima. Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más sustrato aumentará la velocidad de la reacción. Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la enzima. Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.

¡muchas gracias!

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Créditos

• http://tesis.uson.mx/digital/tesis/docs/19990/Introducci%C3%B3n.pdf
• http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/09-O.pdf
• https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-Bloque%2520I-Enzimas.pdf
• https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/ae/GLO1_Homo_sapiens_small_fast.gif
• https://aprendizaje.xyz/wp-content/uploads/2020/11/Oxidorreductasas-caracteristicas-estructura-funciones-ejemplos-Lifeder-390x200.jpg
• https://www.funcion.info/wp-content/uploads/2019/04/funcion-de-la-oxidorreductasa.jpg
• https://www.funcion.info/wp-content/uploads/2019/04/funcion-de-la-hidrolasa.jpg
• https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9d/PDB_1xmb_EBI.jpg/400px-PDB_1xmb_EBI.jpg
• Fichas elaboradas por el prof. Marcelo Gurín
• Bettelheim, F. (2010). Introduction to organic and biochemistry. Belmont, CA: Brooks/Cole, Cengage Learning.
• Brown, T., LeMay, H., Bursten, B. y Burdge, J. (2004). Química: la ciencia central. México: Pearson Educación.
• Timberlake, K. (2013). Química general, orgánica y biológica: estructuras de la vida. México: Pearson Educación.
• Yurkanis Bruice, P. (2008). Química orgánica. México: Pearson Educación.