Hb : structure et régulation du transport d'O2

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)

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Index

L'hémoglobine :Structure & régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Démarrer l'activité

Méthodologie

Ressources

Auto-évaluation

Annales

Elements de corrigé

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb

Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)

Auto-évaluation 3

Auto-évaluation 4

Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb

Auto-évaluation 2

Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.

Auto-évaluation 1

Mode d'emploi(comment utiliser cette présentation)

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L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb

Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.
Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb

Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)

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Mode d'emploi

Etape 1

Etape 3

Etape 2

Mode d'emploi

En glissant la souris sur la page, cliquez pour selectionner le thème (structure, analyse des courbes...) dans le menu démarrer et cliquez sur les activités proposées ( )

Si besoin utilisez les aides en cliquant sur les icônes :

Entraînez vous avec les sujets d'annales.

Ressources : animations

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Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)

Aide méthodologique

Auto-évaluation

Méthodo

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Mode d'emploi

Structure de l'hémoglobine (Hb)

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en 02, en présence d'effecteurs

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Structure de l'hémoglobine (Hb) 1/2

Présenter la structure de l'hémoglobine.
Comparer la structure de l'Hb et celle de la myoglobine (Mb)

Méthodo

Observer le document ci-dessous.Sur une feuille de brouillon :

Structure suite...

Auto-évaluation 1

Vidéo

Groupement hème

Vidéo de l'hémoglobine en 3 dimensions Source: Protein Data Bank

METHODOLOGIE

Présentation Hb/Mb

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Repérer les différents élements à présenter

Comprendre la consigne

Présenter la structure de l'hémoglobine = Décrire la structure, nommer les différentes parties, comment elles sont agencées, quelles sont leurs caractéristiques, leur rôle...

Repérer les différents élements à schématiser

Critères de réussite

Critères de réussite

Les ressources pour l'analyse de graphique
(généralités)

Critères de réussite

Critères de réussite

METHODOLOGIE

Présentation Hb/Mb

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Repérer les différents élements à présenter

Comprendre la consigne

Présenter la structure de l'hémoglobine = Décrire la structure, nommer les différentes parties, comment elles sont agencées, quelles sont leurs caractéristiques, leur rôle...

Repérer les différents élements à schématiser

Critères de réussite

Critères de réussite

Les ressources pour l'analyse de graphique
(généralités)

Critères de réussite

Critères de réussite

Les étapes de l'analyse du graphe

Quiz

Présenter la structure de l'hémoglobineLa comparer à celle de la myoglobine

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

DonneZ

decrivez

Nommez

UTILISEZ

le niveau d'organisation de l'hémoglobine

les différentes parties de l'Hb

les parties protéiques et non protéiques des molécules

le vocbulaire scientifique

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

identifiez

quel élément fixe l'O2

Démarrez le quiz

L'hémoglobine est :

Un monomère formé d'une globine et d'un hème. L'hème possède un atome de Fer (Fe2+) qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine.

Un polymère formé d'une globine et d'un groupement prosthétique nommé hème. C'est une hétéroprotéine

Un trétramère : c'est une protéine à structure quaternaire.Elle possède 4 sous-unités de globines identiques 2 à 2 (2 globines alpha et 2 globines béta). Chaque globine est liée à un hème qui possède un atome de Fer qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine

Question 1

INCORRECT ! L'Hb est une protéine constituée de plusieurs sous-unités (4 globines identiques 2 à 2) c'est une protéine à structure quaternaire

INCORRECT ! Un polymère est une molécule constituée d'un grand nombre de résidus

L'hémoglobine et la myoglobine

Ont la même structure.L'hème lie l'O2

ont des structures différentes :
la Mb est un monomère,
L'Hb est un tétramère

Ont la même conformation

¡CORRECT!

Question 2

Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine

INCORRECT ! La myoglobine n'a qu'une globine, l'Hb en a 4.

INCORRECT ! La Mb est une protéine monomérique. L'Hb est tétramèrique, elle possède une structure quaternaire

La myoglobine est une protéine allostérique

Faux.Les protéines allostériques sont toujours des protéines à structure quaternaire (comme l'Hb)

Vrai.C'est l'hème qui donne la propriété d'allostérie

Vrai.C'est le Fer qui donne la propriété d'allostérie

¡CORRECT!

Question 3

Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine

INCORRECT ! L'allostérie est présente pour les protéines qui ont plusieurs sous-unités (structure quaternaire) L'Hb est une protéine allostérique

INCORRECT ! L'allostérie est présence pour les protéines qui ont plusieurs sous-unités (structure quaternaire) L'Hb est une protéine allostérique

0/3

1/3

2/3

3/3

0 correct

1 correct

2 correct

3 correct

¡CORRECTO!

Résultats

Comptez vos réponses justes

SuiteStructure Hb

Début quiz

A retravailler : allez à la page " éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"

A retravailler : allez à la page "éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"

Reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page méthodologie.

Bravo, c'est compris !

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Forme T

Forme R

Structure de l'hémoglobine (Hb) 2/2

Définir une protéine allostérique.
Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Aidez-vous avec cette appli learning app's

Méthodo

Observer le document ci-dessous.Sur une feuille :

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.

Auto-évaluation 2

PLAY

Transition allostérique entre l'oxyHb et la désoxyHb (source : Protein Data Bank)

Quiz

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Donnez

NOMMEz

Nommez

INDIQUEz

le niveau d'organisation necessaire aux protéines allostériques

les deux états conformationnels des protéines allostériques

l'état de l'Hb ayant une forte affinité pour l'O2

comment l'O2 modifie l'état de l'Hb

Démarrez le quiz

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

Nommez

l'état de l'Hb ayant une faible affinité pour l'O2

L'hémoglobine :

Question 1

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

est une protéine qui peut avoir deux conformations : • une conformation T (tendue) • et une conformation R (relachée)

a toujours la même conformation

INCORRECT ! Elle a deux conformations: forme T (tendue) et forme R (relâchée)

L'hémoglobine est une protéine allostérique :

sous forme T, elle a plus d'affinité pour l'O2 que sous forme R

qui a toujours la même conformation

Elle peut être sous deux conformations biologiquement actives :.• Un état R de forte affinité pour l'O2 (forme oxyHb)Un état T de faible affinité pour l'O2 (forme désoxyHb)

¡CORRECT!

Question 2

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

INCORRECT ! C'est l'inverse : état R (relâché) = forte affinité pour l'O2 et état T (tendu)= faible affinité pour l'O2

INCORRECT ! L'Hb est une protéine allostérique, qui peut avoir deux conformations (tendue et relâchée) la Mb elle n'a qu'une conformation biologiquement active.

L'état R (relaché) de l'hémoglobine :

est l'état de faible affinité pour l'O2

est la forme qui libère l'O2

est l'état de forte affinité avec l'O2 : la forme OxyHb

¡CORRECT!

Question 3

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

INCORRECT !

L'effet coopératif est :

l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine

la saturation

le fait que la fixation de dioxygène par une sous-unité favorise la fixation du dioxygène par les autres sous-unités.Ou bien que : la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unités

¡CORRECT!

Question 4

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

INCORRECT ! La myoglobine est dans la cellule musculaire, l'hémoglobine dans le muscle. On ne les trouve pas ensemble dans l'organisme.

INCORRECT !

1/4

2/4

3/4

4/4

0 correct

1 correct

2 correct

3 correct

4 correct

Résultats

¡CORRECTO!

Comptez vos réponses justes

0/4

Début quiz

Analyse courbes

A retravailler : allez à la page "éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"

Reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page "méthodologie".

Travail correct, reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page "méthodologie".

Bravo, c'est compris !

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

Sur une feuille de brouillon :

Méthodo

AllostérieHb

Structure Hb/Mb

Animation structure et fixation de l'O2 sur l'Hb

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en dioxygène.

myoglobine

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe ci contre

Auto-évaluation 3

Quiz

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Presentez

NOMMEz

Decrivez

INDIQUEz

le document (en utilisant correctement les infos du titre, des axes...)

l'allure des courbes

les différentes phases de chaque courbe

comment l'O2 modifie l'état de l'Hb

Démarrez le quiz

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

Reliez

la liaison (ou non) de l'O2 à l'Hb et sa conformation allostérique

J'ai présenté le document

Non

Oui

Question 1

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

Faites le : - Recopiez le titre du document ou -Recopiez le paragraphe d'introduction du document ou - Reprenez les informations des axes : le graphe représente "info sur l'axe des ordonnées (y) /axe vertical" en fonction de l'info sur l'axe des abscisses (x)/ axe horizontal)

Le document présente :

la pression partielle en dioxygène en fonction de la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)

la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)en fonction de la pression partielle en oxygène.

ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4)

Question 2

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

C'est toujours le phénomène présenté en y (axe des ordonnées ou axe vertical) en fonction du phénomène présenté en x (axe des abscisses ou axe horizontal)

J'ai nommé le type de courbe

Non

Oui

Question 3

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

Alors faites le :

La courbe 1, saturation de la myoglobine en fonction de la Pp02, est une

droite

sigmoïde

hyperbole ou exponentielle

Question 4

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

INCORRECT!

La courbe 2, saturation de l'hémoglobine en fonction de la Pp02, est une

Question 5

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

droite

sigmoïde

hyperbole ou exponentielle

INCORRECT!

La saturation de la myoglobine :

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. A partir d'environ 20 mmHg, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée

augmente peu puis, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de la Mb pour l'oxygène est très grande.A partir d'environ 20 mmHg, la presque totalité des Mb (98%) ont fixé l'O2.

Question 6

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

INCORRECT!

La saturation de l'hémoglobine :

est presque nulle de 0 à 3 mmHg d’O2 = l’affinité de l’Hb pour l’O2 est presque nulle. C’est la forme T (tendue) de l’Hb, A partir de 3 mmHg d’O2, la fixation de l’O2 sur l’Hb augmente :C’est la forme R (relâchée) de l’Hb, forme de forte affinité pour l’O2 A partir d'environ 25 mmHg, presque toutes les molécules d'Hb ont fixé l'O2

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de l'Hb pour l'O2 est très grande.A partir d'environ 25 mmHg, la presque totalité des Hb (98%) ont fixé l'O2.

Question 7

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

INCORRECT !

L'effet coopératif est :

l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine

la saturation

¡CORRECT!

Question 8

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

INCORRECT ! La myoglobine est dans la cellule musculaire, l'hémoglobine dans le muscle. On ne les trouve pas ensemble dans l'organisme.

INCORRECT !

Résultats

0/8

1/8

2/8

5/8

7/8

8/8

0 correct

1 correct

2 correct

5 correct

7 correct

8 correct

CORRECT!

4/8

4 correct

3/8

3 correct

Début quiz

6 correct

Suite Analyse courbes

6/8

A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

Bon travail !

C'est bien compris !

Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Sur une feuille de brouillon,

Méthodo

AllostérieHb

Structure Hb/Mb

myoglobine

Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.
Indiquer les effets du CO2 et du BPG sur la conformation de l’hémoglobine et son affinité pour l’O2
En déduire leur intérêt physiologique.

Auto-évaluation 4

Annales

courbes 1 et 2

Quiz

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

NOMMEz

COMPAREZ

IDonnEz

l'allure des courbes

les courbes par rapport à celle de la saturation de l'Hb seule (courbe 2)

l'intérêt de ces effecteurs dans l'organisme

Démarrez le quiz

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

indiquez

comment les effecteurs modifient la conformation allostérique de l'Hb

J'ai nommé le type de courbe

Non

Oui

Question 1

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

Alors faites le :

La courbe 3, saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2, est une

droite

sigmoïde

hyperbole ou exponentielle

Question 2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

INCORRECT!

Par comparaison à la courbe de référence (courbe 2 , saturation de l'Hb en fonction de la PpO2), les courbes 3 et 4 (saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2 et en présence de CO2 + BPG) sont

décalées vers la gauche

décalées vers la droite

Question 3

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

INCORRECT! Regardez attentivement où se trouve les courbes 3 et 4 par rapport à la courbe 2

Question 4

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

plus grande

plus faible

identique

En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'affinité de l'Hb pour l'O2 est :

INCORRECT! Evaluez quel % de saturation pour l'Hb seule (courbe 2) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 (courbe 3) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 + BPG (courbe 4) à 20 mmHg Comment évolue l'affinité de l'Hb pour l'O2 avec ces effecteurs ?

En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'Hb est

sous forme R (relachée)

dénaturée

sous forme T (tendue)

Question 5

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

INCORRECT! C'est l'inverse !

INCORRECT! Le CO2 et le BPG ne sont pas des agents dénaturants mais des effecteurs allostériques. En se liant de façon non covalence à la l'hémoglobine, ils provoquent un changement de conformation de la forme R (relâché) de à la forme T (tendue)

Le CO2 et le BPG sont des effecteurs négatifs de l'Hb :

Faux, ce sont des effecteurs positifs car ils permettent une fixation accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus : lorsque les cellules produisent du CO2, donc nécessitent de l'O2 ou lors d'un séjour en altitude (BPG) pour compenser la baisse de pPO2

Vrai car ils permettent une libération accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus.Le CO2, produit par les cellules qui respirent facilite la libération de l'O2. Lors d'un séjour en altitude, le BPG permet de compenser la baisse de pPO2

Question 6

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

INCORRECT!

Résultats

0/6

1/6

2/6

5/6

0 correct

1 correct

2 correct

5 correct

CORRECT!

4/6

4 correct

3/6

3 correct

Début quiz

6 correct

Annales

6/6

A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Annales

BP 2010 : les acides aminés et les protéines

BP 2005 : Rôle du Fer dans l'organisme

BP 2017 : les globules rouges

PB 2000 : Exercice musculaire de longue durée

régulation du transport de l'oxygène

Hémoglobine

Comparez votre réponse aux éléments de corrigé

BPG

Le DPG (2,3 BiPhosphoGlycérate) est un métabolite particulier des hématies. On note une augmentation importante de la synthèse du BPG lors de séjour en montagne (haute altitude)

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

Méthodo

myoglobine

Hémoglobine

Structure

L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire. C'est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) et deux chaînes bêta (ou globines bêta. Chacune des chaînes possède un hème comme groupement prosthétique (donc 4 hèmes au total) et adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte d'interactions ou liaisons non covalentes dues aux chaînes latérales des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène (forme désoxyHb).La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène (forme oxyHb ou Hb(02)4).

Graphe 1

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe

Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2) ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4). La courbe 1 est une hyperbole : La fixation de l’O2 augmente proportionnellement avec la ppO2 jusqu’à un plateau = saturation (toutes les myoglobines ont une molécule d’O2 liée à leur hème. La courbe 2 est une sigmoïde (forme de S) = pour les faibles ppO2 (jusqu'à 3 mmHg), pas ou très faible fixation d’O2 sur l'Hb. C'est la conformation où l'affinité de l'Hb pour l'O2 est faible = forme T (Tendue)A partir de 3 mmHg, l'affinité de l'Hb pour l'O2 augmente, le % de saturation augmente avec l'élévation de la pression partielle en O2 jusqu'au plateau (pour environ 30 mmHg). C'est la forme R (ralachée) C’est la propre fixation de l’O2 qui augmente la capacité de fixation de l’Hb pour l’O2 sur les autres sites.C'est l'effet coopératif ou allostérique.

Nommer l’allure des courbes 1 et 2 et les comparerDonner quelques références chiffréesRelier les informations apportées par le graphe à des connaissances(ici sur le lien structure-fonction des protéines).

Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2 à une forme R (relâchée) forte fixation de l’O2. L' O2 = effecteur homéotrope positif

Graphe 1

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)

La courbe 2 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2La courbe 3 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2 en présence de CO2 et la courbe 4 en présence de CO2 et BPG. La courbe 3 (Hb + CO2) est une sigmoïde décalée vers la droite par rapport à la courbe 2 (Hb seule).Pour une même pression partielle 20 mmHg par ex, la fixation de l'O2 sur l'Hb est plus faible en présence de CO2 (60% contre 80% pour la courbe sans CO2.Cette baisse d'affinité est encore pls marquée en présence de BPG (40 % de saturation seulement) Le CO2 et le BPG favorise la forme T de l'Hb, forme où l'affinité pour l'O2 est la plus faible.Le CO2 et le BPG sont des effecteurs allostériques hétérotropes négatifs (ou inhibiteurs allostériques)

Nommer l’allure des courbes 3 et 4 et les comparer à la courbe 2Donner quelques références chiffréesRelier les informations apportées par le graphe à des connaissances(ici sur le changement de conformation T <-> R

Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme forme R (relâchée) forte fixation de l’O2 à une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2. Le CO2 et le BPG sont des effecteurs hétérotropes négatifs.

Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.

Le CO2 produit par les cellules facilite la libération de l'O2 par l'Hb et donc l'oxygénations des tissus.Le BPG synthétisé dans les hématies lors d'un sejour en altitude a le même effet. Il facilite l'oxygénation des tissus lorsque la pression partielle atmosphérique est plus faible en O2.

Hémoglobine 2/2

Structure

La fixation de dioxygène entraîne un changement de conformation de la protéine qui passe de la forme T à R..• La fixation d’une molécule de dioxygène sur une sous-unité entraîne la transconformation de cette sous-unité qui passe de la forme T à R, ce qui engendre ensuite une transition allostérique, c’est-à-dire la transconformation des autres sous-unités de la forme T à R qui fixeront alors plus rapidement et facilement le dioxygène.• Inversement, la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unité. On parle d'effet coopératif.

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Graphe 1

Régulation d'une enzyme allostérique

Graphe 2

Index

Eléments de corrigé

Structure de l'hémoglobine

Analyse des courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Analyse des courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques

Les ressources

la structure de la myoglobine et celle de l'hémoglobine

Pour présenter

Pour analyser

Pour analyser un graphe

les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

les courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques

Les quatre niveau d'organisation des protéines

Animation formes R et T de l'Hb

Nom des représentations graphiques

Allostérie et changement d'état d'une protéine

Allostérie et changement d'état d'une protéine

Pour analyser

Les ressources pour l'analyse de graphique

Les principales étapes de l'analyse d'un graphique

Vidéo analyse d'un graphique (2,2')

Document PDF : les étapes de l'analyse d'un graphique (ac-Lyon)

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" analyse d'un graphique (pdf versaille) "

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http://www2.ac-lyon.fr/etab/colleges/col-01/bel-air/IMG/pdf/fiche_methode_lecture_graphique.pdf

Unit 1

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https://youtu.be/zqHZLGeltRI

Méthodologie de l'analyse du graphe

START!!

Présenter le graphe

Présenter le graphet

Vacaciones de Navidad

Control

Examen

Examen final

Recuperación

- Recopiez le titre du document ou -Recopiez le paragraphe d'introduction du document ou - Reprenez les informations des axes : le graphe représente "info sur l'axe de ordonnées (y) /axe vertical" en fonction de 'info sur l'axe des abscisses (x)/ axe horizontal)

Objectifs

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Ce que vous devez être capable de faire :

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

Méthodo

Objectifs

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Ce que vous devez être capable de faire :

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Schématiser la structure de l'hémoglobine avec sou sans fixation de l'O2

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

C'est à dire ?Que doit-on schématiser ?

Hémoglobine 1/2

Structure

Présenter la structure de l'hémoglobine.La comparer à celle de la myoglobine.

Groupement hème

Auto-évaluation

C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?

Méthodo

Hémoglobine 2/2

Structure

Objectifs

Etudier la structure de la myoglobine et de l'hémoglobine

Ce que vous devez être capable de faire :

Présenter la structure de l'hémoglobine.

C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?

Comparer la structure de la myoglobine à celle de l'hémoglobine

Méthodo

Définir une protéine allostérique. Nommer les conformations et les états de la protéine.

régulation du transport de l'oxygène

Hémoglobine

Comparez votre réponse aux éléments de corrigé

myoglobine

La myoglobine est une protéine musculaire. Elle est monomérique (formée d'une seule chaîne polypeptidique). Sa structure ressemble à une sous-unité de l'hémoglobine : elle possède un hème comme groupement prosthétique. L'hème possède un atome de fer (Fe2+) responsable de la liaison à la globine et de la fixation de l'oxygène.

Hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire. C'est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) et deux chaînes bêta (ou globines bêta. Chacune des chaînes possède un thème comme groupement prosthétique (donc 4 hèmes au total) et adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte d'interactions hydrophobes dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.

BPG

Le DPG (2,3 BiPhosphoGlycérate) est un métabolite particulier des hématies. On note une augmentation importante de la synthèse du BPG lors de séjour en montagne (haute altitude)

Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.

Méthodo

Hb : structure et régulation du transport d'O2

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