Hb : structure et régulation du transport d'O2
anne.levoivenel
Created on August 22, 2018
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Transcript
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)
Mode d'emploi(comment utiliser cette présentation)
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Index
L'hémoglobine :Structure & régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine
Démarrer l'activité
Méthodologie
Ressources
Auto-évaluation
Annales
Elements de corrigé
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
- Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb
- Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)
Auto-évaluation 3
Auto-évaluation 4
- Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb
Auto-évaluation 2
- Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.
Auto-évaluation 1
Mode d'emploi(comment utiliser cette présentation)
Démarrer
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
- Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb
- Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.
- Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb
- Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)
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Mode d'emploi
Etape 1
Etape 3
Etape 2
Mode d'emploi
En glissant la souris sur la page, cliquez pour selectionner le thème (structure, analyse des courbes...) dans le menu démarrer et cliquez sur les activités proposées ( )
Si besoin utilisez les aides en cliquant sur les icônes :
Entraînez vous avec les sujets d'annales.
Ressources : animations
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Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)
Aide méthodologique
Auto-évaluation
Méthodo
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Mode d'emploi
Structure de l'hémoglobine (Hb)
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en 02, en présence d'effecteurs
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Structure de l'hémoglobine (Hb) 1/2
- Présenter la structure de l'hémoglobine.
- Comparer la structure de l'Hb et celle de la myoglobine (Mb)
Méthodo
Observer le document ci-dessous.Sur une feuille de brouillon :
Structure suite...
Auto-évaluation 1
Vidéo
Groupement hème
Vidéo de l'hémoglobine en 3 dimensions Source: Protein Data Bank
METHODOLOGIE
Présentation Hb/Mb
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs
- Repérer les différents élements à présenter
- Comprendre la consigne
Présenter la structure de l'hémoglobine = Décrire la structure, nommer les différentes parties, comment elles sont agencées, quelles sont leurs caractéristiques, leur rôle...
- Repérer les différents élements à schématiser
- Critères de réussite
- Critères de réussite
- Les ressources pour l'analyse de graphique
- (généralités)
- Critères de réussite
- Critères de réussite
METHODOLOGIE
Présentation Hb/Mb
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs
- Repérer les différents élements à présenter
- Comprendre la consigne
Présenter la structure de l'hémoglobine = Décrire la structure, nommer les différentes parties, comment elles sont agencées, quelles sont leurs caractéristiques, leur rôle...
- Repérer les différents élements à schématiser
- Critères de réussite
- Critères de réussite
- Les ressources pour l'analyse de graphique
- (généralités)
- Critères de réussite
- Critères de réussite
- Les étapes de l'analyse du graphe
Quiz
Présenter la structure de l'hémoglobineLa comparer à celle de la myoglobine
Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes
DonneZ
decrivez
Nommez
UTILISEZ
le niveau d'organisation de l'hémoglobine
les différentes parties de l'Hb
les parties protéiques et non protéiques des molécules
le vocbulaire scientifique
Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous
identifiez
quel élément fixe l'O2
Démarrez le quiz
L'hémoglobine est :
Un monomère formé d'une globine et d'un hème. L'hème possède un atome de Fer (Fe2+) qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine.
Un polymère formé d'une globine et d'un groupement prosthétique nommé hème. C'est une hétéroprotéine
Un trétramère : c'est une protéine à structure quaternaire.Elle possède 4 sous-unités de globines identiques 2 à 2 (2 globines alpha et 2 globines béta). Chaque globine est liée à un hème qui possède un atome de Fer qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine
Question 1
INCORRECT ! L'Hb est une protéine constituée de plusieurs sous-unités (4 globines identiques 2 à 2) c'est une protéine à structure quaternaire
INCORRECT ! Un polymère est une molécule constituée d'un grand nombre de résidus
L'hémoglobine et la myoglobine
Ont la même structure.L'hème lie l'O2
- ont des structures différentes :
- la Mb est un monomère,
- L'Hb est un tétramère
Ont la même conformation
¡CORRECT!
Question 2
Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine
INCORRECT ! La myoglobine n'a qu'une globine, l'Hb en a 4.
INCORRECT ! La Mb est une protéine monomérique. L'Hb est tétramèrique, elle possède une structure quaternaire
La myoglobine est une protéine allostérique
Faux.Les protéines allostériques sont toujours des protéines à structure quaternaire (comme l'Hb)
Vrai.C'est l'hème qui donne la propriété d'allostérie
Vrai.C'est le Fer qui donne la propriété d'allostérie
¡CORRECT!
Question 3
Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine
INCORRECT ! L'allostérie est présente pour les protéines qui ont plusieurs sous-unités (structure quaternaire) L'Hb est une protéine allostérique
INCORRECT ! L'allostérie est présence pour les protéines qui ont plusieurs sous-unités (structure quaternaire) L'Hb est une protéine allostérique
0/3
1/3
2/3
3/3
0 correct
1 correct
2 correct
3 correct
¡CORRECTO!
Résultats
Comptez vos réponses justes
SuiteStructure Hb
Début quiz
A retravailler : allez à la page " éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"
A retravailler : allez à la page "éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"
Reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page méthodologie.
Bravo, c'est compris !
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Forme T
Forme R
Structure de l'hémoglobine (Hb) 2/2
- Définir une protéine allostérique.
- Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
Aidez-vous avec cette appli learning app's
Méthodo
Observer le document ci-dessous.Sur une feuille :
L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.
Auto-évaluation 2
PLAY
Transition allostérique entre l'oxyHb et la désoxyHb (source : Protein Data Bank)
Quiz
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes
Donnez
NOMMEz
Nommez
INDIQUEz
le niveau d'organisation necessaire aux protéines allostériques
les deux états conformationnels des protéines allostériques
l'état de l'Hb ayant une forte affinité pour l'O2
comment l'O2 modifie l'état de l'Hb
Démarrez le quiz
Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous
Nommez
l'état de l'Hb ayant une faible affinité pour l'O2
L'hémoglobine :
Question 1
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
est une protéine qui peut avoir deux conformations : • une conformation T (tendue) • et une conformation R (relachée)
a toujours la même conformation
INCORRECT ! Elle a deux conformations: forme T (tendue) et forme R (relâchée)
L'hémoglobine est une protéine allostérique :
sous forme T, elle a plus d'affinité pour l'O2 que sous forme R
qui a toujours la même conformation
Elle peut être sous deux conformations biologiquement actives :.• Un état R de forte affinité pour l'O2 (forme oxyHb)Un état T de faible affinité pour l'O2 (forme désoxyHb)
¡CORRECT!
Question 2
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
INCORRECT ! C'est l'inverse : état R (relâché) = forte affinité pour l'O2 et état T (tendu)= faible affinité pour l'O2
INCORRECT ! L'Hb est une protéine allostérique, qui peut avoir deux conformations (tendue et relâchée) la Mb elle n'a qu'une conformation biologiquement active.
L'état R (relaché) de l'hémoglobine :
est l'état de faible affinité pour l'O2
est la forme qui libère l'O2
est l'état de forte affinité avec l'O2 : la forme OxyHb
¡CORRECT!
Question 3
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
INCORRECT !
INCORRECT !
L'effet coopératif est :
l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine
la saturation
le fait que la fixation de dioxygène par une sous-unité favorise la fixation du dioxygène par les autres sous-unités.Ou bien que : la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unités
¡CORRECT!
Question 4
Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2
INCORRECT ! La myoglobine est dans la cellule musculaire, l'hémoglobine dans le muscle. On ne les trouve pas ensemble dans l'organisme.
INCORRECT !
1/4
2/4
3/4
4/4
0 correct
1 correct
2 correct
3 correct
4 correct
Résultats
¡CORRECTO!
Comptez vos réponses justes
0/4
Début quiz
Analyse courbes
A retravailler : allez à la page "éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"
A retravailler : allez à la page "éléments de corrigé" ou à la page "méthodologie"
Reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page "méthodologie".
Travail correct, reprenez ce qui a été mal compris en retournant sur la page "méthodologie".
Bravo, c'est compris !
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2
Sur une feuille de brouillon :
Méthodo
AllostérieHb
Structure Hb/Mb
Animation structure et fixation de l'O2 sur l'Hb
Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en dioxygène.
myoglobine
myoglobine
myoglobine
Analyser les courbes 1 et 2 du graphe ci contre
Auto-évaluation 3
Quiz
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes
Presentez
NOMMEz
Decrivez
INDIQUEz
le document (en utilisant correctement les infos du titre, des axes...)
l'allure des courbes
les différentes phases de chaque courbe
comment l'O2 modifie l'état de l'Hb
Démarrez le quiz
Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous
Reliez
la liaison (ou non) de l'O2 à l'Hb et sa conformation allostérique
J'ai présenté le document
Non
Oui
Question 1
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
Faites le : - Recopiez le titre du document ou -Recopiez le paragraphe d'introduction du document ou - Reprenez les informations des axes : le graphe représente "info sur l'axe des ordonnées (y) /axe vertical" en fonction de l'info sur l'axe des abscisses (x)/ axe horizontal)
Le document présente :
la pression partielle en dioxygène en fonction de la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)
la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)en fonction de la pression partielle en oxygène.
ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4)
Question 2
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
C'est toujours le phénomène présenté en y (axe des ordonnées ou axe vertical) en fonction du phénomène présenté en x (axe des abscisses ou axe horizontal)
J'ai nommé le type de courbe
Non
Oui
Question 3
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
Alors faites le :
La courbe 1, saturation de la myoglobine en fonction de la Pp02, est une
droite
sigmoïde
hyperbole ou exponentielle
Question 4
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
INCORRECT!
INCORRECT!
La courbe 2, saturation de l'hémoglobine en fonction de la Pp02, est une
Question 5
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
droite
sigmoïde
hyperbole ou exponentielle
INCORRECT!
INCORRECT!
La saturation de la myoglobine :
augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. A partir d'environ 20 mmHg, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée
augmente peu puis, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée
augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de la Mb pour l'oxygène est très grande.A partir d'environ 20 mmHg, la presque totalité des Mb (98%) ont fixé l'O2.
Question 6
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
INCORRECT!
INCORRECT!
La saturation de l'hémoglobine :
est presque nulle de 0 à 3 mmHg d’O2 = l’affinité de l’Hb pour l’O2 est presque nulle. C’est la forme T (tendue) de l’Hb, A partir de 3 mmHg d’O2, la fixation de l’O2 sur l’Hb augmente :C’est la forme R (relâchée) de l’Hb, forme de forte affinité pour l’O2 A partir d'environ 25 mmHg, presque toutes les molécules d'Hb ont fixé l'O2
augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de l'Hb pour l'O2 est très grande.A partir d'environ 25 mmHg, la presque totalité des Hb (98%) ont fixé l'O2.
Question 7
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
INCORRECT !
L'effet coopératif est :
l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine
la saturation
le fait que la fixation de dioxygène par une sous-unité favorise la fixation du dioxygène par les autres sous-unités.Ou bien que : la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unités
¡CORRECT!
Question 8
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2
INCORRECT ! La myoglobine est dans la cellule musculaire, l'hémoglobine dans le muscle. On ne les trouve pas ensemble dans l'organisme.
INCORRECT !
Résultats
0/8
1/8
2/8
5/8
7/8
8/8
0 correct
1 correct
2 correct
5 correct
7 correct
8 correct
CORRECT!
4/8
4 correct
3/8
3 correct
Début quiz
6 correct
Suite Analyse courbes
6/8
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
Bon travail !
C'est bien compris !
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A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs
Sur une feuille de brouillon,
Méthodo
AllostérieHb
Structure Hb/Mb
Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.
myoglobine
- Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.
- Indiquer les effets du CO2 et du BPG sur la conformation de l’hémoglobine et son affinité pour l’O2
- En déduire leur intérêt physiologique.
Auto-évaluation 4
Annales
courbes 1 et 2
Quiz
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes
NOMMEz
COMPAREZ
IDonnEz
l'allure des courbes
les courbes par rapport à celle de la saturation de l'Hb seule (courbe 2)
l'intérêt de ces effecteurs dans l'organisme
Démarrez le quiz
Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous
indiquez
comment les effecteurs modifient la conformation allostérique de l'Hb
J'ai nommé le type de courbe
Non
Oui
Question 1
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
Alors faites le :
La courbe 3, saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2, est une
droite
sigmoïde
hyperbole ou exponentielle
Question 2
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
INCORRECT!
INCORRECT!
Par comparaison à la courbe de référence (courbe 2 , saturation de l'Hb en fonction de la PpO2), les courbes 3 et 4 (saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2 et en présence de CO2 + BPG) sont
décalées vers la gauche
décalées vers la droite
Question 3
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
INCORRECT! Regardez attentivement où se trouve les courbes 3 et 4 par rapport à la courbe 2
Question 4
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
plus grande
plus faible
identique
En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'affinité de l'Hb pour l'O2 est :
INCORRECT! Evaluez quel % de saturation pour l'Hb seule (courbe 2) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 (courbe 3) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 + BPG (courbe 4) à 20 mmHg Comment évolue l'affinité de l'Hb pour l'O2 avec ces effecteurs ?
INCORRECT! Evaluez quel % de saturation pour l'Hb seule (courbe 2) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 (courbe 3) à 20 mmHg Evaluez quel % de saturation pour l'Hb + CO2 + BPG (courbe 4) à 20 mmHg Comment évolue l'affinité de l'Hb pour l'O2 avec ces effecteurs ?
En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'Hb est
sous forme R (relachée)
dénaturée
sous forme T (tendue)
Question 5
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
INCORRECT! C'est l'inverse !
INCORRECT! Le CO2 et le BPG ne sont pas des agents dénaturants mais des effecteurs allostériques. En se liant de façon non covalence à la l'hémoglobine, ils provoquent un changement de conformation de la forme R (relâché) de à la forme T (tendue)
Le CO2 et le BPG sont des effecteurs négatifs de l'Hb :
Faux, ce sont des effecteurs positifs car ils permettent une fixation accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus : lorsque les cellules produisent du CO2, donc nécessitent de l'O2 ou lors d'un séjour en altitude (BPG) pour compenser la baisse de pPO2
Vrai car ils permettent une libération accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus.Le CO2, produit par les cellules qui respirent facilite la libération de l'O2. Lors d'un séjour en altitude, le BPG permet de compenser la baisse de pPO2
Question 6
Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)
INCORRECT!
Résultats
0/6
1/6
2/6
5/6
0 correct
1 correct
2 correct
5 correct
CORRECT!
4/6
4 correct
3/6
3 correct
Début quiz
6 correct
Annales
6/6
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
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A retravailler avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
Reprendre les parties non maîtrisées avec les aides méthodologiques ou les éléments de corrigé
L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2
Annales
BP 2010 : les acides aminés et les protéines
BP 2005 : Rôle du Fer dans l'organisme
BP 2017 : les globules rouges
PB 2000 : Exercice musculaire de longue durée
régulation du transport de l'oxygène
Hémoglobine
Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.
Comparez votre réponse aux éléments de corrigé
BPG
Le DPG (2,3 BiPhosphoGlycérate) est un métabolite particulier des hématies. On note une augmentation importante de la synthèse du BPG lors de séjour en montagne (haute altitude)
Analyser les courbes 1 et 2 du graphe
C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?
Méthodo
myoglobine
Hémoglobine
Hémoglobine
Structure
L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire. C'est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) et deux chaînes bêta (ou globines bêta. Chacune des chaînes possède un hème comme groupement prosthétique (donc 4 hèmes au total) et adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte d'interactions ou liaisons non covalentes dues aux chaînes latérales des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.
L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène (forme désoxyHb).La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène (forme oxyHb ou Hb(02)4).
Graphe 1
Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine
Analyser les courbes 1 et 2 du graphe
Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)
Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2) ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4). La courbe 1 est une hyperbole : La fixation de l’O2 augmente proportionnellement avec la ppO2 jusqu’à un plateau = saturation (toutes les myoglobines ont une molécule d’O2 liée à leur hème. La courbe 2 est une sigmoïde (forme de S) = pour les faibles ppO2 (jusqu'à 3 mmHg), pas ou très faible fixation d’O2 sur l'Hb. C'est la conformation où l'affinité de l'Hb pour l'O2 est faible = forme T (Tendue)A partir de 3 mmHg, l'affinité de l'Hb pour l'O2 augmente, le % de saturation augmente avec l'élévation de la pression partielle en O2 jusqu'au plateau (pour environ 30 mmHg). C'est la forme R (ralachée) C’est la propre fixation de l’O2 qui augmente la capacité de fixation de l’Hb pour l’O2 sur les autres sites.C'est l'effet coopératif ou allostérique.
Nommer l’allure des courbes 1 et 2 et les comparerDonner quelques références chiffréesRelier les informations apportées par le graphe à des connaissances(ici sur le lien structure-fonction des protéines).
Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2 à une forme R (relâchée) forte fixation de l’O2. L' O2 = effecteur homéotrope positif
Graphe 1
Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine
Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)
La courbe 2 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2La courbe 3 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2 en présence de CO2 et la courbe 4 en présence de CO2 et BPG. La courbe 3 (Hb + CO2) est une sigmoïde décalée vers la droite par rapport à la courbe 2 (Hb seule).Pour une même pression partielle 20 mmHg par ex, la fixation de l'O2 sur l'Hb est plus faible en présence de CO2 (60% contre 80% pour la courbe sans CO2.Cette baisse d'affinité est encore pls marquée en présence de BPG (40 % de saturation seulement) Le CO2 et le BPG favorise la forme T de l'Hb, forme où l'affinité pour l'O2 est la plus faible.Le CO2 et le BPG sont des effecteurs allostériques hétérotropes négatifs (ou inhibiteurs allostériques)
Nommer l’allure des courbes 3 et 4 et les comparer à la courbe 2Donner quelques références chiffréesRelier les informations apportées par le graphe à des connaissances(ici sur le changement de conformation T <-> R
Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme forme R (relâchée) forte fixation de l’O2 à une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2. Le CO2 et le BPG sont des effecteurs hétérotropes négatifs.
Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.
Le CO2 produit par les cellules facilite la libération de l'O2 par l'Hb et donc l'oxygénations des tissus.Le BPG synthétisé dans les hématies lors d'un sejour en altitude a le même effet. Il facilite l'oxygénation des tissus lorsque la pression partielle atmosphérique est plus faible en O2.
Hémoglobine 2/2
Structure
La fixation de dioxygène entraîne un changement de conformation de la protéine qui passe de la forme T à R..• La fixation d’une molécule de dioxygène sur une sous-unité entraîne la transconformation de cette sous-unité qui passe de la forme T à R, ce qui engendre ensuite une transition allostérique, c’est-à-dire la transconformation des autres sous-unités de la forme T à R qui fixeront alors plus rapidement et facilement le dioxygène.• Inversement, la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unité. On parle d'effet coopératif.
L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.Attention, une protéine allostérique possède forcément une structure quaternaire.
Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine
Graphe 1
Régulation d'une enzyme allostérique
Graphe 2
Index
Eléments de corrigé
Structure de l'hémoglobine
Analyse des courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
Analyse des courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques
Les ressources
la structure de la myoglobine et celle de l'hémoglobine
Pour présenter
Pour analyser
Pour analyser un graphe
les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
les courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques
- Les quatre niveau d'organisation des protéines
- Animation formes R et T de l'Hb
- Nom des représentations graphiques
- Allostérie et changement d'état d'une protéine
- Allostérie et changement d'état d'une protéine
4
Pour analyser
Les ressources pour l'analyse de graphique
Les principales étapes de l'analyse d'un graphique
Vidéo analyse d'un graphique (2,2')
Document PDF : les étapes de l'analyse d'un graphique (ac-Lyon)
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" analyse d'un graphique (pdf versaille) "
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http://www2.ac-lyon.fr/etab/colleges/col-01/bel-air/IMG/pdf/fiche_methode_lecture_graphique.pdf
Unit 1
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01
https://youtu.be/zqHZLGeltRI
Méthodologie de l'analyse du graphe
START!!
Présenter le graphe
Présenter le graphet
Vacaciones de Navidad
Control
Examen
Examen final
Recuperación
- Recopiez le titre du document ou -Recopiez le paragraphe d'introduction du document ou - Reprenez les informations des axes : le graphe représente "info sur l'axe de ordonnées (y) /axe vertical" en fonction de 'info sur l'axe des abscisses (x)/ axe horizontal)
Objectifs
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
Ce que vous devez être capable de faire :
- Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?
Méthodo
Objectifs
Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
Ce que vous devez être capable de faire :
- Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2
- Schématiser la structure de l'hémoglobine avec sou sans fixation de l'O2
C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?
C'est à dire ?Que doit-on schématiser ?
Hémoglobine 1/2
Structure
Présenter la structure de l'hémoglobine.La comparer à celle de la myoglobine.
Groupement hème
Auto-évaluation
C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?
Méthodo
Hémoglobine 2/2
Structure
L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.
Objectifs
Etudier la structure de la myoglobine et de l'hémoglobine
Ce que vous devez être capable de faire :
- Présenter la structure de l'hémoglobine.
C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?
- Comparer la structure de la myoglobine à celle de l'hémoglobine
Méthodo
- Définir une protéine allostérique. Nommer les conformations et les états de la protéine.
régulation du transport de l'oxygène
Hémoglobine
Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.
Comparez votre réponse aux éléments de corrigé
myoglobine
La myoglobine est une protéine musculaire. Elle est monomérique (formée d'une seule chaîne polypeptidique). Sa structure ressemble à une sous-unité de l'hémoglobine : elle possède un hème comme groupement prosthétique. L'hème possède un atome de fer (Fe2+) responsable de la liaison à la globine et de la fixation de l'oxygène.
Hémoglobine
L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire. C'est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) et deux chaînes bêta (ou globines bêta. Chacune des chaînes possède un thème comme groupement prosthétique (donc 4 hèmes au total) et adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte d'interactions hydrophobes dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.
BPG
Le DPG (2,3 BiPhosphoGlycérate) est un métabolite particulier des hématies. On note une augmentation importante de la synthèse du BPG lors de séjour en montagne (haute altitude)
Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.
Méthodo